研究小组通过劫持蛋白质合成中涉及的两个因素 发现细菌围攻邻近细胞的新方法
所以他们不能使用智能手机或WiFi,但是细菌已经发展出一些非常复杂的策略来相互通信。由此产生的相互作用是合作的微妙平衡,在某些情况下是竞争。这些种内交换发生在接触依赖性生长抑制(CDI)系统中,其通过细胞与细胞接触调节细胞活性,并且存在于多种革兰氏阴性细菌中,包括重要的人类病原体如大肠杆菌。
加州大学圣塔芭芭拉分校生物学家的新研究探讨了一种特殊致病菌株大肠杆菌-EC869如何导致人类腹泻或出血性结肠炎 - 通过转移抑制其细胞生长的毒素来破坏其邻居。其他UCSB研究人员以前的研究表明,大肠杆菌的不同变异需要毒素激活的“许可因子”。这篇新论文的作者出现在美国国家科学院院刊上,他想知道EC869是否还需要在靶细胞中结合蛋白来激活其毒素。
答案是肯定的,有一个转折点。
许多毒素抑制翻译,翻译是信使RNA(mRNA)序列转化为蛋白质的必要过程。一些毒素通过破坏转移RNA(tRNA),帮助解码mRNA序列的分子来实现这一目标,主要作者Allison Jones指出。
“我们发现一类这些tRNA裂解毒物使细胞中毒与以前的毒素不同,因为它们劫持了两种与蛋白质合成有关的必需因子,并用它们来发现它们的细胞受害者,”琼斯,UCSB分子系研究生说。 ,细胞和发育生物学(MCDB)。
琼斯和她的同事发现,EC869毒素与细菌中最丰富的蛋白质结合,延伸因子 Tu(EF-Tu)。EF-Tu在蛋白质合成中的作用是与tRNA分子结合。结合作用不仅可以激活毒素,还有助于真正的目标:tRNA分子。并且不仅仅是任何tRNA:EC869仅切割细胞中存在的46种类型中的两种特异性tRNA分子。
“似乎这些毒素正在搭载EF-Tu来寻找tRNA,并且对于它们在细胞中的稳定性似乎也很重要,”共同作者,Hayes实验室的MCDB员工研究人员Fernando Garza-Sánchez说。“然而,除EF-Tu外,这些毒素还需要存在另一种延伸因子EF-Ts。”
“我们不确定EF-Ts的作用,因为毒素似乎没有稳定地与它结合,”琼斯解释说。
可能的暗示来自这类毒素仅切割特定tRNA分子的事实。研究人员假设毒素与EF-Tu结合,因为EF-Ts加载和卸载不同的tRNA分子,直到特定目标到达。一旦加载了正确的tRNA,它就会被切割,去稳定并释放。
“我们的研究为EF-Ts的未确定作用提供了支持 - 在蛋白质合成过程中,它可以在向EF-Tu中传递tRNA方面发挥积极作用,”琼斯说。“看看这种毒素与蛋白质合成装置成员之间的相互作用是否在细胞间通讯中发挥作用将会很有趣。”
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