ER融合蛋白和膜转运
本周在PNAS上发表的一项研究中,中国科学院生物物理研究所的科学家研究了内质网(ER)的分泌途径。具体而言,他们发现ER融合蛋白atlastin(ATL)参与调节ER中的货物移动性和COPII形成。该发现提供了对管状ER网络的生理作用的重要见解。
在真核细胞中,ER形成连续片和小管的复杂网络。小管由一类完整的膜蛋白,网状结构和REEP形成,随后通过ATL以三向连接的形式连接。
哺乳动物细胞中ATL的缺失或突变导致长的,无支链的ER小管,表明小管之间缺乏融合,并且人ATL1的突变与遗传性痉挛性截瘫有关。该团队以前的工作表明,ATL及其同源物介导了ER的融合,特别是管状网络,但管状ER网络的特定生理功能仍不清楚。
进一步的研究发现,在没有ATL的情况下,ER的移动性较差。有趣的是,ATL R77A可以恢复货物的流动性和COPII形成,它能够束缚但不能融合ER小管。折叠和适当修饰后,货物蛋白通过COPII包被的囊泡离开ER。研究人员发现,在ATL缺失的细胞中,细胞周围的COPII形成急剧减少,ER输出变得有缺陷。虽然ER退出站点启动不受影响,但许多站点未能招募COPII亚基。随后,他们的体外囊泡释放测定显示,在缺乏ATL的细胞中,货物包装进入COPII囊泡的效率显着降低。
这些发现表明ATL介导的膜束缚在维持ER内容物的必要移动性中起关键作用,以允许将货物蛋白质有效包装成COPII囊泡。已经表明膜张力影响膜组分的移动性。ATL的活性,特别是在膜束缚中,可能有助于调节ER中的膜张力。
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