光合作用蛋白的结构和功能详细解释
一个国际研究团队解决了这一结构并阐明了光合复合物I的功能。这种膜蛋白复合物在动态重新连接光合作用中起着重要作用。来自马克斯普朗克生物化学研究所,大阪大学和波鸿鲁尔大学的团队及其合作伙伴报告了2018年12月20日在线发表的“ 科学 ”杂志的工作。“结果弥补了我们对光合电子传递途径理解的最后一个主要差距之一,”负责波鸿项目组“蓝藻膜蛋白复合物”的副教授Marc Nowaczyk博士说。
生物学的电路
复合物I存在于大多数生物体中。在植物细胞中,它用于两个地方:一个在线粒体中,一个在细胞的发电厂中,另一个在叶绿体中,在那里发生光合作用。在这两种情况下,它都构成了电子传输链的一部分,可以将其视为生物学的电路。这些用于驱动负责能量生产和储存的细胞分子机器。已经很好地研究了作为细胞呼吸的一部分的线粒体复合物I 的结构和功能,而迄今为止对光合复合物I的研究很少。
短路光合作用
使用低温电子显微镜,研究人员首次能够解决光合复合物I的分子结构。他们发现它与呼吸相关性有很大不同。特别地,负责电子传递的部分具有不同的结构,因为它被优化用于光合作用中的循环电子传输。
循环电子传输代表分子短路,其中电子被重新注入光合电子传递链而不是被储存。Marc Nowaczyk解释说:“这一过程的分子细节尚不清楚,其他因素尚未明确确定。” 该研究小组模拟过程在试管中,并表明,铁氧还蛋白起着重要作用的蛋白质。利用光谱方法,科学家们还证明了铁氧还蛋白和复合物I之间的电子传递是高效的。
分子钓鱼竿
在下一步中,该小组在分子水平上分析了哪些结构元素负责复合物I和铁氧还蛋白的有效相互作用。进一步的光谱测量表明,复合物I在其结构中具有特别灵活的部分,其捕获像钓鱼竿一样的蛋白质铁氧还蛋白。这使得铁氧还蛋白达到电子转移的最佳结合位置。
“这使我们能够将结构与光合复合物I的功能结合起来,并获得对电子传递过程的分子基础的详细了解,”Marc Nowaczyk总结道。“未来,我们计划利用这些知识创建人工电子传递链,从而实现合成生物学领域的新应用。”
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