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部分机械解折叠可调节蛋白质功能

芬兰坦佩雷大学与伦敦帝国理工学院合作开展的一项研究表明,机械调节蛋白质talin和α-连环蛋白在机械解折叠过程中具有稳定的中间体。稳定的去折叠中间体由三个α-螺旋形成。

部分机械解折叠可调节蛋白质功能

在这项研究中,使用转向分子动力学模拟,多蛋白工程和单分子原子力显微镜的组合来研究这些蛋白质的去折叠。Talin和α-连环蛋白是α-螺旋蛋白,其在形成大分子复合物中起关键作用,所述大分子复合物使细胞能够与细胞外基质或其他细胞相互作用。

在细胞与其环境之间传递的机械力激活结合并调节这些支架蛋白在细胞 - 细胞外基质和细胞 - 细胞接触的功能。因此,机械稳定性是调节这些结构支架蛋白功能的关键特征。已经证明,talin和α-连环蛋白通过稳定的3-螺旋中间体展开,其代表生物活性状态,并且可以允许募集其他结合配偶体。

该研究由芬兰坦佩雷大学和伦敦帝国理工学院合作完成。坦佩雷的研究人员负责计算工作,而伦敦的研究人员则进行了单分子原子力显微镜实验。

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