Tau蛋白抑制阿尔茨海默病小鼠模型中的神经活动
马萨诸塞州综合医院(MGH)研究人员的一项研究揭示了阿尔茨海默病的特征 - 淀粉样蛋白β(A-β)斑块和含有蛋白质tau的神经原纤维缠结 - 如何在大脑中产生其破坏性作用。研究结果表明,针对病理蛋白而非一种病毒蛋白的策略可能是有前途的治疗选择。
“我们目前的研究强化了越来越多的证据,表明A-β和tau共同作用会损害大脑功能,并且对于这种损伤的某些方面,tau占主导地位,”MassGeneral阿尔茨海默氏症科主任医学博士Bradley Hyman说。神经退行性疾病研究所,该论文的高级作者。“我们很想知道他们如何在分子水平上进行互动,以便找到阻止这种协同作用的方法。”
该团队使用先进的多光子钙成像来测量神经活动是阿尔茨海默病的几种小鼠模型。在过表达人类形式的A-β的模型中的实验证实了先前的研究,即斑块导致神经元过度活跃。对两种过度表达不同形式tau的小鼠模型的研究首次发现,蛋白质水平的升高与神经活动的显着减少有关,无论tau是否已聚集成缠结。
使用过表达A-β和tau的新型小鼠模型的实验发现,在两种病理性蛋白质的存在下,A-β相关的活动过度被消除,并且tau的神经元沉默效应占优势。无论年龄大小,研究结果都在小鼠中重复,包括动物太年轻,无法表现出通常只在过度表达tau的动物身上看到的神经元丢失。
由于本研究中使用的小鼠模型经过独特设计,可以通过施用抗生素药物强力霉素来阻断tau表达,研究人员测量了tau过表达小鼠和过度表达A-β和tau的动物的神经活动。多西环素给药后6周。虽然阻断tau表达使得仅在过表达该蛋白质的小鼠中神经活动恢复到正常水平,但强力霉素治疗并未恢复表达两种病理蛋白的动物的神经活动,即使在太小而不显示神经损伤的小鼠中也是如此。
作者指出,他们的研究结果可以帮助解释为什么A-β阻断疗法的临床试验难以改善阿尔茨海默病患者的症状。“我们工作的一个含义是,结合抗A-β和抗tau疗法的方法可能比单独使用更有效,至少从神经激活的角度来看,”哈佛医学院Penney神经病学教授Hyman说。 。“发现tau和A-beta以协同的方式发挥作用,为了解这种互动的确切运作方式的新研究打开了大门。”
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